Científicos del CSIC identifican el movimiento de la proteína con la que el virus entra en las células
Han logrado definir, por primera vez, la flexibilidad de la proteína Spike, gracias a la cual el virus entra en las células y las infecta
Detrás del proyecto, hay varios equipos científicos españoles y estadounidenses, que han estudiado cientos de miles de imágenes
Este hallazgo puede ayudar a diseñar nuevas terapias para bloquear la entrada del virus en las células
Un estudio internacional dirigido por investigadores del CSIC ha identificado algunas claves de la flexibilidad de la proteína Spike del coronavirus SARS-CoV-2, que es fundamental para permitir la entrada del virus en las células y propagar la infección. Este conocimiento, publicado en la revista International Union of Crystallography Journal, podría ser útil en el diseño de terapias para bloquear el acceso del virus al interior de las células.
Los investigadores han definido por primera vez de forma cuantitativa los movimientos de la proteína Spike y proponen la localización de algunas bisagras moleculares que permiten estos movimientos. Para analizar estos movimientos y la dinámica estructural de esta proteína, los investigadores han desarrollado nuevos métodos computacionales mediante el estudio de cientos de miles de imágenes de crío-microscopía electrónica.
La imagen muestra algunos de los cambios estructurales que se producen en la espícula de SARS-CoV-2. Las zonas estructuralmente muy estables en azul, muy inestables en rojo, y de una inestabilidad intermedia en verde.
Resultados impensables y en tiempo récord
José María Carazo, investigador del CNB-CSIC y uno de los responsables del trabajo, destaca que “mediante los nuevos desarrollos propuestos en análisis de imagen hemos podido comenzar a entender la flexibilidad de la espícula infectiva del virus, detectando algunas de las bisagras moleculares que facilitan su entrada en la célula".
Y explica que han conseguido hacerlo en tiempo récord, gracias a la sinergia entre diversos equipos científicos y diversos países. "Para lograrlo hemos estudiado cientos de miles de imágenes de microscopía electrónica en condiciones criogénicas, hemos colaborado con grupos de trabajo en España y Estados Unidos, y hemos utilizado recursos computaciones en diferentes instituciones, logrando resultados impensables sólo hace unos años y en un tiempo récord. De esta forma, hemos podido identificar el movimiento que sigue la proteína S para fusionarse con las membranas celulares”.
Roberto Melero, primer autor del trabajo, junto con Carlos Óscar Sánchez Serrano, señala: “Este trabajo prueba la existencia de una flexibilidad continua y característica en la proteína S del SARS-CoV-2 que no habíamos sido capaces de detectar previamente, y que podría ser útil en el diseño de nuevas terapias dirigidas a bloquear la entrada del virus en la célula”.
El estudio ha sido realizado por varios grupos de investigación del Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) y del Centro de Química Física Rocasolano (IFQR-CSIC), en colaboración con la Universidad Autónoma de Madrid, y las universidades estadounidenses de Yale y Texas. Y ha contado con el apoyo del Instituto de Física de Cantabria (CSIC-UC) y del Centro de Supercomputación de Barcelona.